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Text File  |  1995-03-04  |  1.5 KB  |  35 lines
  1. *************************
  2. * N-myristoylation site *
  3. *************************
  4.  
  5. An  appreciable  number of eukaryotic  proteins  are  acylated by the covalent
  6. addition of myristate (a C14-saturated fatty acid) to their N-terminal residue
  7. via an amide linkage [1,2]. The sequence specificity of the enzyme responsible
  8. for this  modification,   myristoyl CoA:protein N-myristoyl transferase (NMT),
  9. has been  derived from the sequence of known N-myristoylated proteins and from
  10. studies using synthetic peptides. It seems to be the following:
  11.  
  12.  - The N-terminal residue must be glycine.
  13.  - In position 2, uncharged residues  are allowed.  Charged residues,  proline
  14.    and large hydrophobic residues are not allowed.
  15.  - In positions 3 and 4, most, if not all, residues are allowed.
  16.  - In position  5,  small uncharged  residues are allowed (Ala, Ser, Thr, Cys,
  17.    Asn and Gly). Serine is favored.
  18.  - In position 6, proline is not allowed.
  19.  
  20. -Consensus pattern: G-{EDRKHPFYW}-x(2)-[STAGCN]-{P}
  21.                     [G is the N-myristoylation site]
  22.  
  23. -Note: we  deliberately include as  potential myristoylated  glycine residues,
  24.  those which  are  internal  to a sequence. It could well be that the sequence
  25.  under study  represents  a  viral  polyprotein  precursor and that subsequent
  26.  proteolytic processing  could expose an internal glycine as the N-terminal of
  27.  a mature protein.
  28.  
  29. -Last update: October 1989 / Pattern and text revised.
  30.  
  31. [ 1] Towler D.A., Gordon J.I., Adams S.P., Glaser L.
  32.      Annu. Rev. Biochem. 57:69-99(1988).
  33. [ 2] Grand R.J.A.
  34.      Biochem. J. 258:625-638(1989).
  35.